Una nuova ricerca del Biodesign Institute, guidata da John Chaput, ha riprodotto in laboratorio il processo Darwiniano facendo evolvere da 0 nuove proteine. Usando nuovi trucchetti messi a disposizione dalla biologia molecolare, Chaput e colleghi hanno fatto evolvere in pochissimo tempo diverse nuove proteine mai esistite prima in natura: il processo è stato chiamato “evoluzione sintetica” (i risultati della ricerca sono stati pubblicati sulla rivista PLoS ONE) “L'obiettivo della nostra ricerca è di capire certe questioni fondamentali riguardanti l'origine e l'evoluzione delle proteine”, ha detto Chaput, che fa il ricercatore al Center for BioOptical Nanotechnology del Biodesign Institute e il professore al dipartimento di chimica e biochimica dell'Arizona State University, “per questo le stiamo crescendo in laboratorio. Magari, un giorno, riusciremo a creare nuovi catalizzatori che potranno essere usati a fini terapeutici nella medicina molecolare, oppure dei biocatalizzatori da usare come biotecnologia”.

I blocchi costituenti delle proteine sono 20 differenti aminoacidi che si legano insieme in varie forme a seconda della funzione di ogni proteina. Il mix e gli abbinamenti che avvengono nella catena di aminoacidi è proprio ciò che favorisce la creazione delle giuste combinazioni che generano la diversità biologica. Ancora nessuno può dire in anticipo come la sequenza di aminoacidi si formerà per dare vita alla struttura funzionale tridimensionale di una proteina. Per selezionare gli ingredienti base necessari a formare le proteine, il gruppo di Chaput ha cominciato ad evolvere una proteina che era stata precedentemente selezionata da una vastissima “libreria” di sequenze casuali (circa 400 trilioni, cioè 400 mila miliardi).

“Il problema maggiore”, racconta Chaput, “è raggiungere una certa stabilità. Più della metà dei 30.000 geni scoperti dallo Human Genome Project contengono proteine la cui struttura ci è sconosciuta, e di conseguenza non abbiamo informazioni sulla loro stabilità. Per questo dobbiamo studiare come le proteine si evolvono”. Il gruppo ha dunque deciso di accelerare l'evoluzione della proteina sempre mediante mutazioni selezionate specificatamente per migliorarne la stabilità, giungendo così a dei frammenti identificabili mediante una determinata sequenza di aminoacidi e la relativa struttura cristallina tridimensionale. Il gruppo ha battezzato la proteina sintetica “DX”. “Siamo rimasti scioccati, perché quando abbiamo comparato la struttura ottenuta con quella della proteina da cui eravamo partiti non abbiamo rilevato cambiamenti significativi”, racconta ancora Chaput. Solo due variazioni negli aminoacidi hanno determinato un miglioramento nella stabilità rispetto alla proteina di partenza.

Il gruppo di Chaput ha quindi sviluppato la tecnologia potenziale per migliorare in laboratorio la stabilità di qualsiasi proteina naturale (ma siamo davvero sicuri che la stabilità costituisca un miglioramento ?, ndr). “Rispetto alla natura, abbiamo il vantaggio di poter controllare direttamente il processo evolutivo delle nostre proteine sintetiche, in modo da guidarlo verso dove vogliamo”, ha concluso Chaput.

Data articolo: giugno 2007
Fonte: Space Daily