La ricerca italiana

Nei nostri muscoli abbiamo un motore. Un motore molecolare, che trasforma l'energia chimica acquisita con il cibo in lavoro muscolare, attraverso un meccanismo complesso di cui sappiamo ancora poco. Ma un passo avanti nella comprensione di questi meccanismi e stato fatto, come riportato nella ricerca pubblicata nel numero del 1 aprile di Nature.

La ricerca e frutto della collaborazione fra il gruppo del Laboratorio di Fisiologia e Biofisica cellulare dell'Università di Firenze, responsabile della linea di ricerca INFM OGB2 e composto da Marco Linari, Vincenzo Lombardi (coordinatore), Gabriella Piazzesi e Massimo Reconditi e lo studioso inglese Malcolm Irving (King's College London). Gli esperimenti pubblicati hanno permesso di determinare con precisione l'ampiezza del movimento del motore molecolare del muscolo, una misura indispensabile per comprendere il meccanismo della contrazione muscolare.

L'accorciamento del muscolo e dovuto allo scorrimento fra due tipi di filamenti, costituti dalle proteine contrattili actina e miosina. Durante una contrazione muscolare, la forza che induce lo scorrimento dei filamenti e dovuta al movimento delle molecole di miosina che si legano all'actina, generano forza e quindi si staccano e ripetono il ciclo. Rispetto ai motori molecolari responsabili di altri tipi di motilita cellulare, quali la divisione cellulare o il trasporto di vescicole, il motore muscolare miosinico ha due specificità: lavora in modo cooperativo con gli altri motori dello stesso filamento e ha un tempo di interazione estremamente breve, durante il quale sviluppa forza in una frazione di millisecondo.

Occorre quindi preservare l'integrità dell'organizzazione polimerica del motore e usare strumenti di misura con adeguata risposta in frequenza. Per questo risulta insoddisfacente l'impiego del laser per la manipolazione di singole molecole o delle tecniche spettroscopiche che presuppongono l'alterazione dell'integrita del sistema.

Questa ricerca si e avvalsa di un metodo di indagine strutturale innovativo reso disponibile dalla elevata intensita e collimazione delle sorgenti di luce ai sincrotroni ESRF (European Synchrotron Radiation Facility, Grenoble, Francia) e APS (Advanced Photon Source, Argonne, USA). Il metodo consiste nella possibilità di determinare con accuratezza fino a frazioni di nanometro i movimenti del motore muscolare in situ (cioè nel muscolo o nella cellula muscolare integra), registrando la struttura fine dei segnali di scattering di raggi X a basso angolo (SAXS).

La grande intensità del fascio di fotoni a questi sincrotroni permette di raccogliere i segnali da singole cellule isolate dal muscolo della rana per tempi così brevi (un decimo di millisecondo) da seguire le modifiche strutturali che accompagnano il rapido processo elementare di generazione di forza. E' stato osservato che con carichi maggiori la modifica strutturale del motore e minore e più lenta, mentre il lavoro meccanico aumenta.

Questi risultati forniscono le basi molecolari per la comprensione del meccanismo di trasformazione dell'energia chimica in lavoro muscolare.

Istituzione scientifica citata nell'articolo:

Università di Firenze